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Biographies Joomla! - the dynamic portal engine and content management system http://hbiotec.eu/joomla1.5/index.php 2024-05-03T12:10:12Z Joomla! 1.5 - Open Source Content Management Introduction 2010-04-14T19:50:02Z 2010-04-14T19:50:02Z http://hbiotec.eu/joomla1.5/index.php?option=com_content&view=article&id=67:introduction&catid=64:biographies&Itemid=40 Administrator postmaster@hbiotec.eu <p style="text-align: center;"><br /><span style="font-size: small;"><span style="color: #339966;"><strong>Introduction<br /><br />Biographies </strong>(histoire de la biochimie)</span></span></p> <p> Nombreux sont les noms des scientifiques cités dans les cours de biologie technique. Ces noms relèvent des différentes disciplines et si on peut essayer d'être le plus exhaustif possible, il ne saurait être question ici de proposer des notices biographiques à propos de tous.</p> <p>On se centrera essentiellement sur ceux cités dans les travaux de biochimie (et un tout  petit peu) et de génie biologique. A des noms « classiques » et incontournables (Michaelis, Fischer, Tswett, Svedberg, Tiselius, Briggs, Misson, Charpentier-Volhardt, …) s’ajouteront d’autres moins connus (Edsall, Weaver, Loeb, ….) dans la mesure où ils concernent des chimistes (physico-chimistes) dont le rôle est le plus souvent méconnu ou des personnes ayant influencé les programmes de recherche. De plus, on trouvera le nom de divers microbiologistes dans la mesure où la biochimie moderne ainsi que son bourgeonnement des années après 70 (il s’agit bien évidemment de la (seconde) biologie moléculaire) utilisent du matériel et des modèles (un modèle) microbiologiques : Pasteur, Koch, Escherich, Gram ... </p> <p>Ainsi seront progressivement mises en place des notices biographiques de scientifiques dont le tableau suivant rappelle brièvement les champs dans lesquels ils se sont illustrés :</p> <p align="center">Version 1</p> <table border="1" cellspacing="0" cellpadding="0"> <tbody> <tr> <td width="307"> <p align="center">Nom</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p align="center">Champ scientifique (date de la publication de l’article considéré comme princeps)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Seignette</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Tartrate double de sodium et de potassium</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lavoisier</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Fondateur de la chimie moderne :<br />     pesées précises</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Gay Lussac</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berthollet</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Titrages acido-basiques volumétriques</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mendel</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Fondation de la génétique (1865)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Fischer</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Chimie des sucres</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chevreul</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Principes immédiats</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Tswett</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Chromatographie (1906)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Gram</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Coloration</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Soerensen</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>pH (1909)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berzelius</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Concept de catalyse</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pasteur</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dissymétrie moléculaire (acide racémique)</p> <p>microorganismes</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Bertrand</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Notion de coenzyme (1897)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Büchner</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Obtention du « jus de levure » (1899)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berthelot</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Découverte de l’ »invertine » (invertase)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Henri</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Précurseur de Michaelis : existence d’un complexe entre l’enzyme et son substrat</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Michaelis</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Travail sur l’invertase (mesures polarimétriques)<br />relation entre la vitesse initiale de réaction enzymatique vi et la concentration en substrat (équation de Michaelis – Menten) (1913)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Menten</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Travail sur l’invertase (mesures polarimétriques)<br />relation entre la vitesse initiale de réaction enzymatique vi et la concentration en substrat (équation de Michaelis – Menten)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Knoop</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hardy</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mohr</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Fleming</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Découverte de la pénicilline (1928)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sumner</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cristallisation de l’uréase (1926)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Northrop</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cristallisation de la pepsine et de la trypsine</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Harden</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Young</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Cori</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Activation du glucose sous forme d’esters phosphorylés</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Meyerho</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Keilin</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cytochrome c</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Maillard</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Henderson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Equation d’Henderson - Hasselbalch</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hasselbalch</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Equation d’Henderson - Hasselbalch</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Briggs</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> <p>Etat stationnaire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Misson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Haldane</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> <p>Etat stationnaire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Krebs</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cycle de l’urée (cycle de l’urée de Krebs-Henseleit) <br />Cycle de l’acide citrique (cycle des acides tricarboxyliques)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Warburg</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthode manométrique</p> <p>Coenzymes pyridiniques, en particulier porpriétés spectrales (1930 – 1935)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Beadle</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience de Beadle et Tatum sur <em>Neurospora crassa</em> (1940) : un gène un enzyme</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Tatum</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience de Beadle et Tatum sur <em>Neurospora crassa</em> (1940) : théorie « un gène un enzyme »</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Cohn</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séparation des divers constituants des  protéines sériques par précipitation par les sels et les solvants organiques</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lipman</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chance</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthodes spectrophotométriques pour l’étude de la chaine respiratoire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Ochoa</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Rapport P / O</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Avery (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mac Leod (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mac Carthy (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sanger</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthode au FDNB</p> <p>Structure des chaînes de l’insuline</p> <p>Structure de l’insuline</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Stein (Stein et Moore)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Analyse des mélanges d’acides amines (v 1950)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Moore (Stein et Moore)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Analyse des mélanges d’acides amines (v 1950)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Du Vigneaud</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure d’hormonens peptidiques cycliques (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chargaff</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>% A T  =  % G  C</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pauling</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Hélice a</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Monod</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Aspects techniques et quantitatifs de la culture (de <em>Bacillus coli</em> (actuellement <em>Escherichia coli</em>))en milieu liquide, diauxie (sa thèse de 1942)<br />opéron lactose<br />allostérie</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lynen</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>b-oxydation</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lehninger</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>B ioénergétique</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Charpentier - Volhardt</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage des chlorures</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Crick</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure de l’ADN (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Watson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure  de l’ADN (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lwoff</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>phages</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Kornberg</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>ADN polymérase  (1956)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Ingram</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Anémie falciforme (1956)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pardee (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jacob (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Monod  (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Meselson (Meselson et Stahl)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Replication semi conservative de l’ADN (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Stahl (Meselson et Stahl)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Replication semi conservative de l’ADN (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hirs, Stein et Moore</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure primaire de la ribonucléase (1960)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mitchell</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Théorie chimio-osmotique(1961)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Nirenberg, Khorana et Ochoa</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Code génétique(1961 – 1965)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jacob, Brenner et Meselson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Mise ne évidence du messager</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Arber</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Enzymes de restriction (1965)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Philipps, Blake, Koenig, Mair, North</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure tridimensionnelle du lysozyme (1966)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Temin et Baltimore</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Transcriptase réverse  (v 1969)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berg et Cole</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Premier protocole de génie génétique (1973)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Boyer</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Premier protocole de génie génétique (1973)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Boyer et Swanson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Création de Genentech (1976)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Maxam et Gilbert</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séquençage chimique de l’ADN (1977)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sanger, Nicklen, Coulson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séquençage enzymatique de l’ADN (1977)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Von Montaigu</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Début du génie génétique végétal (1980)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mullis</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>PCR (1980)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Brinster et Palmiter</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Première souris transgénique (1981)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jeffreys</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Empreintes ADN (1984)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> </tbody> </table> <p> </p> <p>Des références bibliographiques quant à ces découvertes scientifiques et quant à d’autres sont citées dans les éléments de chronologie qui seront mis en ligne.</p> <p>Merci de signaler (onglet CONTACT)  les omissions, oublis et surtout  les ERREURS.</p> <p> </p> <p> </p> <p> </p> <p style="text-align: center;"><br /><span style="font-size: small;"><span style="color: #339966;"><strong>Introduction<br /><br />Biographies </strong>(histoire de la biochimie)</span></span></p> <p> Nombreux sont les noms des scientifiques cités dans les cours de biologie technique. Ces noms relèvent des différentes disciplines et si on peut essayer d'être le plus exhaustif possible, il ne saurait être question ici de proposer des notices biographiques à propos de tous.</p> <p>On se centrera essentiellement sur ceux cités dans les travaux de biochimie (et un tout  petit peu) et de génie biologique. A des noms « classiques » et incontournables (Michaelis, Fischer, Tswett, Svedberg, Tiselius, Briggs, Misson, Charpentier-Volhardt, …) s’ajouteront d’autres moins connus (Edsall, Weaver, Loeb, ….) dans la mesure où ils concernent des chimistes (physico-chimistes) dont le rôle est le plus souvent méconnu ou des personnes ayant influencé les programmes de recherche. De plus, on trouvera le nom de divers microbiologistes dans la mesure où la biochimie moderne ainsi que son bourgeonnement des années après 70 (il s’agit bien évidemment de la (seconde) biologie moléculaire) utilisent du matériel et des modèles (un modèle) microbiologiques : Pasteur, Koch, Escherich, Gram ... </p> <p>Ainsi seront progressivement mises en place des notices biographiques de scientifiques dont le tableau suivant rappelle brièvement les champs dans lesquels ils se sont illustrés :</p> <p align="center">Version 1</p> <table border="1" cellspacing="0" cellpadding="0"> <tbody> <tr> <td width="307"> <p align="center">Nom</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p align="center">Champ scientifique (date de la publication de l’article considéré comme princeps)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Seignette</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Tartrate double de sodium et de potassium</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lavoisier</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Fondateur de la chimie moderne :<br />     pesées précises</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Gay Lussac</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berthollet</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Titrages acido-basiques volumétriques</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mendel</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Fondation de la génétique (1865)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Fischer</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Chimie des sucres</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chevreul</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Principes immédiats</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Tswett</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Chromatographie (1906)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Gram</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Coloration</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Soerensen</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>pH (1909)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berzelius</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Concept de catalyse</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pasteur</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dissymétrie moléculaire (acide racémique)</p> <p>microorganismes</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Bertrand</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Notion de coenzyme (1897)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Büchner</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Obtention du « jus de levure » (1899)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berthelot</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Découverte de l’ »invertine » (invertase)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Henri</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Précurseur de Michaelis : existence d’un complexe entre l’enzyme et son substrat</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Michaelis</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Travail sur l’invertase (mesures polarimétriques)<br />relation entre la vitesse initiale de réaction enzymatique vi et la concentration en substrat (équation de Michaelis – Menten) (1913)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Menten</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Travail sur l’invertase (mesures polarimétriques)<br />relation entre la vitesse initiale de réaction enzymatique vi et la concentration en substrat (équation de Michaelis – Menten)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Knoop</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hardy</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mohr</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Fleming</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Découverte de la pénicilline (1928)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sumner</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cristallisation de l’uréase (1926)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Northrop</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cristallisation de la pepsine et de la trypsine</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Harden</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Young</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Cori</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Activation du glucose sous forme d’esters phosphorylés</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Meyerho</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Keilin</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cytochrome c</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Maillard</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Henderson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Equation d’Henderson - Hasselbalch</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hasselbalch</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Equation d’Henderson - Hasselbalch</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Briggs</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> <p>Etat stationnaire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Misson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Haldane</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage du phosphore</p> <p>Etat stationnaire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Krebs</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Cycle de l’urée (cycle de l’urée de Krebs-Henseleit) <br />Cycle de l’acide citrique (cycle des acides tricarboxyliques)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Warburg</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthode manométrique</p> <p>Coenzymes pyridiniques, en particulier porpriétés spectrales (1930 – 1935)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Beadle</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience de Beadle et Tatum sur <em>Neurospora crassa</em> (1940) : un gène un enzyme</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Tatum</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience de Beadle et Tatum sur <em>Neurospora crassa</em> (1940) : théorie « un gène un enzyme »</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Cohn</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séparation des divers constituants des  protéines sériques par précipitation par les sels et les solvants organiques</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lipman</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chance</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthodes spectrophotométriques pour l’étude de la chaine respiratoire</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Ochoa</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Rapport P / O</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Avery (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mac Leod (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mac Carthy (Avery, McLeod, Mc Carthy)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Expérience d’Avery, McLeod et Mc Carthy : transformation du pneumocoque (1944)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sanger</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Méthode au FDNB</p> <p>Structure des chaînes de l’insuline</p> <p>Structure de l’insuline</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Stein (Stein et Moore)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Analyse des mélanges d’acides amines (v 1950)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Moore (Stein et Moore)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Analyse des mélanges d’acides amines (v 1950)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Du Vigneaud</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure d’hormonens peptidiques cycliques (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Chargaff</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>% A T  =  % G  C</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pauling</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Hélice a</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Monod</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Aspects techniques et quantitatifs de la culture (de <em>Bacillus coli</em> (actuellement <em>Escherichia coli</em>))en milieu liquide, diauxie (sa thèse de 1942)<br />opéron lactose<br />allostérie</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lynen</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>b-oxydation</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lehninger</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>B ioénergétique</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Charpentier - Volhardt</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Dosage des chlorures</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Crick</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure de l’ADN (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Watson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure  de l’ADN (1953)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Lwoff</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>phages</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Kornberg</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>ADN polymérase  (1956)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Ingram</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Anémie falciforme (1956)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Pardee (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jacob (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Monod  (Pardee, Jacob et Monod)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Induction par inactivation du répresseur (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Meselson (Meselson et Stahl)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Replication semi conservative de l’ADN (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Stahl (Meselson et Stahl)</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Replication semi conservative de l’ADN (1958)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Hirs, Stein et Moore</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure primaire de la ribonucléase (1960)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mitchell</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Théorie chimio-osmotique(1961)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Nirenberg, Khorana et Ochoa</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Code génétique(1961 – 1965)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jacob, Brenner et Meselson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Mise ne évidence du messager</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Arber</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Enzymes de restriction (1965)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Philipps, Blake, Koenig, Mair, North</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Structure tridimensionnelle du lysozyme (1966)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Temin et Baltimore</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Transcriptase réverse  (v 1969)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Berg et Cole</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Premier protocole de génie génétique (1973)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Boyer</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Premier protocole de génie génétique (1973)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Boyer et Swanson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Création de Genentech (1976)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Maxam et Gilbert</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séquençage chimique de l’ADN (1977)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Sanger, Nicklen, Coulson</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Séquençage enzymatique de l’ADN (1977)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Von Montaigu</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Début du génie génétique végétal (1980)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Mullis</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>PCR (1980)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Brinster et Palmiter</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Première souris transgénique (1981)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p>Jeffreys</p> </td> <td width="286" valign="top"> <p>Empreintes ADN (1984)</p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> <tr> <td width="307" valign="top"> <p> </p> </td> <td width="286" valign="top"> <p> </p> </td> </tr> </tbody> </table> <p> </p> <p>Des références bibliographiques quant à ces découvertes scientifiques et quant à d’autres sont citées dans les éléments de chronologie qui seront mis en ligne.</p> <p>Merci de signaler (onglet CONTACT)  les omissions, oublis et surtout  les ERREURS.</p> <p> </p> <p> </p> <p> </p> Leonor Michaelis 2010-04-11T18:33:31Z 2010-04-11T18:33:31Z http://hbiotec.eu/joomla1.5/index.php?option=com_content&view=article&id=56:leonor-michaelis&catid=64:biographies&Itemid=40 Administrator postmaster@hbiotec.eu <p style="text-align: center;"><span style="color: #ff00ff;"><span style="font-size: small;"><span style="font-size: medium;"><strong>Leonor Michaelis <br /></strong></span> (Berlin, 16 janvier 1875 - New York, 8 octobre 1949)</span></span></p> <p>D'après le <em>Scientific Biography Dictionnary</em></p> <p>Peu de scientifiques du XXème siècle ont contribué comme <strong>Leonor MICHAELIS</strong> à l'avancement de divers aspects des sciences allant de l'embryologie à la magnétochimie en passant par la biochimie. Bien qu'ayant été un scientifique reconnu par ses pairs, il n'eut un poste officiel qu'à partir de 54 ans à <strong><em>l'Institut Rockefeller</em></strong> pour la recherche médicale de New York. L'antisémitisme sévissant en Allemagne même avant l'avènement de Hitler le priva d'un poste permanent dans une université.</p> <p>Il était le fils de Moriz <strong>MICHAELIS</strong>, petit commerçant à Berlin et de Hulda Rosenbaum. Au Koellmisches Gymnasium  de Berlin, il apprit le latin, le grec, les langues, la littérature, l'histoire et la musique. Il décida cependant d'étudier la médecine et fut reçu maître (<em>M. D. degrees</em>) en 1897 après un dernier semestre à Fribourg en Brisgau.</p> <p><strong>MICHAELIS</strong> commença son travail scientifique au laboratoire de <strong>HERTWIG</strong> par un travail sur l'histologie de la sécrétion du lait. Son premier article scientifique concerne la fertilisation de l'œuf de triton. Il s'intéressa à l'histologie et il fut l'assistant privé de Paul EHRLICH dans un Institut (<em>Institüt für Serumforschung und Serumprüfung</em>) près de Berlin. Il fut obligé de s'intéresser à la chimie des colorants qui avaient été développés pour l'industrie textile. Il étudia également la nouvelle chimie physique et les principes mathématiques qui soutenaient ses principes. Il mit en évidence la coloration de granules par le vert Janus (les futures mitochondries) et écrivit plus tard, en 1902, un livre sur l'histologie. Il ne resta qu'un an chez <strong>EHRLICH</strong>.</p> <p>En 1900, <strong>MICHAELIS</strong> rejoignit l'hôpital municipal de Berlin (équipe de Moritz Litten)  où il resta quatre ans. Ses travaux portèrent sur les colorations histologiques et sur l'immunologie.</p> <p>En 1903, il est engagé comme <em>Privatdozent</em> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn1">[1]</a>) à l'Université de Berlin.  En 1904 <strong>MICHAELIS</strong> est invité à venir comme assistant de recherche en cancérologie dans le nouveau département créé par LEYDEN à l'Hôpital de la Charité de Berlin. Cette période fut celle de l'introduction de l'ultramicroscope inventé par <strong>Siedentopf</strong> et <strong>Zsigmondy</strong> commercialisé par <strong>Zeiss</strong> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn2">[2]</a>). <strong>Michaelis</strong> se marie en 1905 ; il eut deux filles. Il est nommé la même année <em>ausserordentlicher Professor</em> à l'Université de Berlin, poste sans salaire, sans laboratoire ni fonds pour la recherche. Conscient de n'avoir aucun avenir académique stable, il accepta le poste de bactériologiste à l'hôpital municipal "Am Urban". Il y resta jusqu'en 1921 et c'est là que, durant la période 1905 - 1921, il apporta ses contributions les plus importantes à la science de son époque. Celles ci furent réalisées en collaboration avec son ami chimiste Peter <strong>Rona</strong>. Elles concernent : le rôle de la concentration des ions hydrogène sur la détermination des propriétés de solutions de protéines  ou d'enzymes, le mode d'interaction enzyme-substrat dans la catalyse, l'adsorption de petites molécules par des substances colloïdales.</p> <p>Selon <strong>Michaelis</strong>, l'article de <strong>Sörensen</strong> parut en 1909 au moment où lui même finissait un travail sur l'utilisation de l'électrode à hydrogène pour déterminer l'effet de la concentration des ions hydrogène sur l'activité enzymatique. <strong>Michaelis</strong> étendit cette idée en montrant en 1911 (avec Henri <strong>Davidson</strong>) que l'effet du pH sur la catalyse enzymatique est en fait celui de la dissociation d'un acide faible. De plus il développa la théorie de la dissociation des électrolytes amphotères, comme les acides aminés et les protéines et donna une formulation quantitative au concept de pH isoélectrique introduit en 1900 par William HARDY. Il montra également qu'au pHi un certain nombre de propriétés étaient à leur minimum ou à leur maximum. Il mit au point une méthode élctrophorétique pour mesurer le pHi des protéines. Ces résultats étaient en accord avec les mesures de solubilité réalisées (travaux publiés en un livre en 1914, seconde édition en 1923 et traduction anglaise en 1926)</p> <p>Les études de <strong>Sörensen</strong> et <strong>Michaelis</strong> sur l'effet du pH sur l'activité catalytique des enzymes amenèrent à l'important travail réalisé dans le laboratoire de <strong>Michaelis</strong> sur l'effet de la concentration du substrat sur la vitesse initiale de l'action des enzymes. Victor <strong>Henry </strong>avait, suite à des études réalisées en 1903, proposé l'existence d'un complexe enzyme substrat intermédiaire. La validité de cette théorie avait été contestée par <strong>Bayliss</strong>. Le travail de <strong>Michaelis </strong>fut réalisé avec une hôte canadienne Maud Leonora <strong>Menten</strong> sur l'invertase. Leur article de 1913 (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn3">[3]</a>) ne réfuta pas seulement beaucoup  des objections mais également il donnait la définition d'une constante traduisant l'affinité d'un enzyme pour son substrat. Plus tard ils l'appelèrent constante de dissociation du complexe supposé entre l'enzyme et le substrat (ou constante de <strong>Michaelis-Menten</strong>)  et le symbole KM pour le désigner est devenu un élément permanent du langage de la biochimie. Il faut dire cependant que cela ne se fit pas de suite. Jusqu'à vers 1930 beaucoup de biochimistes déniaient la nature protéique aux enzymes et bien peu d'importance fut accordée aux travaux mathématiques de <strong>Michaelis</strong>. Le climat de l'opinion commença à changer après la cristallisation de la pepsine par John Howard <strong>Northrop</strong> et l'apparition de l'important ouvrage de J. B. S. <strong>Haldane</strong> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn4">[4]</a>). <strong>Michaelis</strong> étendit son étude aux inhibiteurs et fit une distinction entre les inhibiteurs compétitifs et ceux qui agissent sur la vitesse à laquelle le complexe enzyme-substrat se décompose. Ces travaux seront repris après la seconde guerre mondiale.</p> <p>Durant cette période furent également entreprises des études sur l'adsorption d'ions et de petites molécules sur des matériaux comme le charbon de bois et le cellulose.</p> <p>En 1921, le nouveau gouvernement donna à <strong>Michaelis</strong> le titre de <em>professeur extraordinaire</em> en chimie-physique appliquée à la médecine et la biologie à l'Université de Berlin, mais sans salaire ni fonds pour la recherche et, à ce moment, il était connu dans le monde entier. Son laboratoire avait attiré beaucoup de jeunes chercheurs mais l'administration de l'hôpital n'avait pas changé sa politique. <strong>Michaelis</strong> accepta pour un temps un rôle de consultant pour une firme d'appareillage. Cette association fut brève car en 1922 il fut professeur invité à plein temps à l'<em>Ecole Médicale Préfectorale</em> à Nagoya au Japon qui venait d'être élevée au rang d'Université.</p> <p><strong>Michaelis</strong> resta au Japon jusqu'en 1925 puis, suite à une invitation de Jacques <strong>Loeb,</strong> il fit une visite aux USA. Il fut invité, à partir de 1926,  comme "resident lecturer" à la <em>John Hopkings School of Medecine</em> de Baltimore. Là il poursuivit des recherches sur les membranes semi-perméables et vers 1928, il s'orienta vers l'étude électrochimique des processus d'oxydoréduction. Il y rencontra William Mansfield <strong>Clark</strong>.</p> <p>Finalement, c'est en 1929 que <strong>Michaelis</strong> devint membre de l'Institut Rockefeller de la Recherche Médicale de New York. Parmi les thèmes de recherche figurent les réactions d'oxydoréduction de composés organiques : alors que l'on considérait que la réduction de formes oxydées de substances organiques se faisait sans étape intermédiaire et avec transfert de deux électrons, en 1931, <strong>Michaelis</strong> (avec Ernst <strong>Friedheim</strong>) montra  que dans le cas de la pyocyanine, à faible pH, il fallait envisager un transfert d'un électron avec formation intermédiaire de ce que <strong>Michaelis</strong> appela une "semi-quinone" (cette découverte fut faite au même moment indépendamment par Bene Elena étudiante diplômée à Delft). Il confirma ce résultat par mesure magnétochimique.</p> <p>Il doit, de plus, être souligné les qualités pédagogiques de <strong>Michaelis</strong> comme professeur. Celles ci se manifestèrent en de nombreuses occasions.</p> <p><strong> </strong></p> <p> </p> <hr width="33%" size="1" /> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref1">[1]</a> - Professeur dont le salaire était payé par les étudiants qui assistaient au cours.</p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref2">[2]</a> - utilisé ensuite pour le développement de la chimie des colloïdes</p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref3">[3]</a><strong> </strong>- <strong>Michaelis L.</strong>, <strong>Menten M.</strong>, 1913, Biochem Z., 49, 333<strong> </strong></p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref4">[4]</a><strong> - J. B. S. Haldane, </strong>Enzymes, London 1930<strong>.</strong></p> <p style="text-align: center;"><span style="color: #ff00ff;"><span style="font-size: small;"><span style="font-size: medium;"><strong>Leonor Michaelis <br /></strong></span> (Berlin, 16 janvier 1875 - New York, 8 octobre 1949)</span></span></p> <p>D'après le <em>Scientific Biography Dictionnary</em></p> <p>Peu de scientifiques du XXème siècle ont contribué comme <strong>Leonor MICHAELIS</strong> à l'avancement de divers aspects des sciences allant de l'embryologie à la magnétochimie en passant par la biochimie. Bien qu'ayant été un scientifique reconnu par ses pairs, il n'eut un poste officiel qu'à partir de 54 ans à <strong><em>l'Institut Rockefeller</em></strong> pour la recherche médicale de New York. L'antisémitisme sévissant en Allemagne même avant l'avènement de Hitler le priva d'un poste permanent dans une université.</p> <p>Il était le fils de Moriz <strong>MICHAELIS</strong>, petit commerçant à Berlin et de Hulda Rosenbaum. Au Koellmisches Gymnasium  de Berlin, il apprit le latin, le grec, les langues, la littérature, l'histoire et la musique. Il décida cependant d'étudier la médecine et fut reçu maître (<em>M. D. degrees</em>) en 1897 après un dernier semestre à Fribourg en Brisgau.</p> <p><strong>MICHAELIS</strong> commença son travail scientifique au laboratoire de <strong>HERTWIG</strong> par un travail sur l'histologie de la sécrétion du lait. Son premier article scientifique concerne la fertilisation de l'œuf de triton. Il s'intéressa à l'histologie et il fut l'assistant privé de Paul EHRLICH dans un Institut (<em>Institüt für Serumforschung und Serumprüfung</em>) près de Berlin. Il fut obligé de s'intéresser à la chimie des colorants qui avaient été développés pour l'industrie textile. Il étudia également la nouvelle chimie physique et les principes mathématiques qui soutenaient ses principes. Il mit en évidence la coloration de granules par le vert Janus (les futures mitochondries) et écrivit plus tard, en 1902, un livre sur l'histologie. Il ne resta qu'un an chez <strong>EHRLICH</strong>.</p> <p>En 1900, <strong>MICHAELIS</strong> rejoignit l'hôpital municipal de Berlin (équipe de Moritz Litten)  où il resta quatre ans. Ses travaux portèrent sur les colorations histologiques et sur l'immunologie.</p> <p>En 1903, il est engagé comme <em>Privatdozent</em> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn1">[1]</a>) à l'Université de Berlin.  En 1904 <strong>MICHAELIS</strong> est invité à venir comme assistant de recherche en cancérologie dans le nouveau département créé par LEYDEN à l'Hôpital de la Charité de Berlin. Cette période fut celle de l'introduction de l'ultramicroscope inventé par <strong>Siedentopf</strong> et <strong>Zsigmondy</strong> commercialisé par <strong>Zeiss</strong> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn2">[2]</a>). <strong>Michaelis</strong> se marie en 1905 ; il eut deux filles. Il est nommé la même année <em>ausserordentlicher Professor</em> à l'Université de Berlin, poste sans salaire, sans laboratoire ni fonds pour la recherche. Conscient de n'avoir aucun avenir académique stable, il accepta le poste de bactériologiste à l'hôpital municipal "Am Urban". Il y resta jusqu'en 1921 et c'est là que, durant la période 1905 - 1921, il apporta ses contributions les plus importantes à la science de son époque. Celles ci furent réalisées en collaboration avec son ami chimiste Peter <strong>Rona</strong>. Elles concernent : le rôle de la concentration des ions hydrogène sur la détermination des propriétés de solutions de protéines  ou d'enzymes, le mode d'interaction enzyme-substrat dans la catalyse, l'adsorption de petites molécules par des substances colloïdales.</p> <p>Selon <strong>Michaelis</strong>, l'article de <strong>Sörensen</strong> parut en 1909 au moment où lui même finissait un travail sur l'utilisation de l'électrode à hydrogène pour déterminer l'effet de la concentration des ions hydrogène sur l'activité enzymatique. <strong>Michaelis</strong> étendit cette idée en montrant en 1911 (avec Henri <strong>Davidson</strong>) que l'effet du pH sur la catalyse enzymatique est en fait celui de la dissociation d'un acide faible. De plus il développa la théorie de la dissociation des électrolytes amphotères, comme les acides aminés et les protéines et donna une formulation quantitative au concept de pH isoélectrique introduit en 1900 par William HARDY. Il montra également qu'au pHi un certain nombre de propriétés étaient à leur minimum ou à leur maximum. Il mit au point une méthode élctrophorétique pour mesurer le pHi des protéines. Ces résultats étaient en accord avec les mesures de solubilité réalisées (travaux publiés en un livre en 1914, seconde édition en 1923 et traduction anglaise en 1926)</p> <p>Les études de <strong>Sörensen</strong> et <strong>Michaelis</strong> sur l'effet du pH sur l'activité catalytique des enzymes amenèrent à l'important travail réalisé dans le laboratoire de <strong>Michaelis</strong> sur l'effet de la concentration du substrat sur la vitesse initiale de l'action des enzymes. Victor <strong>Henry </strong>avait, suite à des études réalisées en 1903, proposé l'existence d'un complexe enzyme substrat intermédiaire. La validité de cette théorie avait été contestée par <strong>Bayliss</strong>. Le travail de <strong>Michaelis </strong>fut réalisé avec une hôte canadienne Maud Leonora <strong>Menten</strong> sur l'invertase. Leur article de 1913 (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn3">[3]</a>) ne réfuta pas seulement beaucoup  des objections mais également il donnait la définition d'une constante traduisant l'affinité d'un enzyme pour son substrat. Plus tard ils l'appelèrent constante de dissociation du complexe supposé entre l'enzyme et le substrat (ou constante de <strong>Michaelis-Menten</strong>)  et le symbole KM pour le désigner est devenu un élément permanent du langage de la biochimie. Il faut dire cependant que cela ne se fit pas de suite. Jusqu'à vers 1930 beaucoup de biochimistes déniaient la nature protéique aux enzymes et bien peu d'importance fut accordée aux travaux mathématiques de <strong>Michaelis</strong>. Le climat de l'opinion commença à changer après la cristallisation de la pepsine par John Howard <strong>Northrop</strong> et l'apparition de l'important ouvrage de J. B. S. <strong>Haldane</strong> (<a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftn4">[4]</a>). <strong>Michaelis</strong> étendit son étude aux inhibiteurs et fit une distinction entre les inhibiteurs compétitifs et ceux qui agissent sur la vitesse à laquelle le complexe enzyme-substrat se décompose. Ces travaux seront repris après la seconde guerre mondiale.</p> <p>Durant cette période furent également entreprises des études sur l'adsorption d'ions et de petites molécules sur des matériaux comme le charbon de bois et le cellulose.</p> <p>En 1921, le nouveau gouvernement donna à <strong>Michaelis</strong> le titre de <em>professeur extraordinaire</em> en chimie-physique appliquée à la médecine et la biologie à l'Université de Berlin, mais sans salaire ni fonds pour la recherche et, à ce moment, il était connu dans le monde entier. Son laboratoire avait attiré beaucoup de jeunes chercheurs mais l'administration de l'hôpital n'avait pas changé sa politique. <strong>Michaelis</strong> accepta pour un temps un rôle de consultant pour une firme d'appareillage. Cette association fut brève car en 1922 il fut professeur invité à plein temps à l'<em>Ecole Médicale Préfectorale</em> à Nagoya au Japon qui venait d'être élevée au rang d'Université.</p> <p><strong>Michaelis</strong> resta au Japon jusqu'en 1925 puis, suite à une invitation de Jacques <strong>Loeb,</strong> il fit une visite aux USA. Il fut invité, à partir de 1926,  comme "resident lecturer" à la <em>John Hopkings School of Medecine</em> de Baltimore. Là il poursuivit des recherches sur les membranes semi-perméables et vers 1928, il s'orienta vers l'étude électrochimique des processus d'oxydoréduction. Il y rencontra William Mansfield <strong>Clark</strong>.</p> <p>Finalement, c'est en 1929 que <strong>Michaelis</strong> devint membre de l'Institut Rockefeller de la Recherche Médicale de New York. Parmi les thèmes de recherche figurent les réactions d'oxydoréduction de composés organiques : alors que l'on considérait que la réduction de formes oxydées de substances organiques se faisait sans étape intermédiaire et avec transfert de deux électrons, en 1931, <strong>Michaelis</strong> (avec Ernst <strong>Friedheim</strong>) montra  que dans le cas de la pyocyanine, à faible pH, il fallait envisager un transfert d'un électron avec formation intermédiaire de ce que <strong>Michaelis</strong> appela une "semi-quinone" (cette découverte fut faite au même moment indépendamment par Bene Elena étudiante diplômée à Delft). Il confirma ce résultat par mesure magnétochimique.</p> <p>Il doit, de plus, être souligné les qualités pédagogiques de <strong>Michaelis</strong> comme professeur. Celles ci se manifestèrent en de nombreuses occasions.</p> <p><strong> </strong></p> <p> </p> <hr width="33%" size="1" /> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref1">[1]</a> - Professeur dont le salaire était payé par les étudiants qui assistaient au cours.</p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref2">[2]</a> - utilisé ensuite pour le développement de la chimie des colloïdes</p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref3">[3]</a><strong> </strong>- <strong>Michaelis L.</strong>, <strong>Menten M.</strong>, 1913, Biochem Z., 49, 333<strong> </strong></p> <p><a href="http://hbiotec.eu/joomla1.5/#_ftnref4">[4]</a><strong> - J. B. S. Haldane, </strong>Enzymes, London 1930<strong>.</strong></p> Lavoisier 2010-04-09T15:22:22Z 2010-04-09T15:22:22Z http://hbiotec.eu/joomla1.5/index.php?option=com_content&view=article&id=48:lavoisier&catid=64:biographies&Itemid=40 Administrator postmaster@hbiotec.eu <h1 style="text-align: center;"><span style="color: #ff00ff;">Antoine Laurent de Lavoisier (1743 - 1794)</span></h1> <h4 style="text-align: center;"><img src="images/M_images/images/biographies/lavoisi.gif" border="0" /></h4> <p>Le "père de la chimie moderne" est né à PARIS dans une famille bourgeoise dont le père était procureur au Parlement de la ville de PARIS.</p> <p>Il suit des études au collège Mazarin qui propose un enseignement complet axé sur les sciences. En 1760, il obtient le prix du discours de français au concours général. Il poursuit ses études à la Faculté de Droit de PARIS, dont il sort licencié.</p> <p>En 1764, il entame une carrière de juriste au barreau de PARIS. Il fréquente cependant les scientifiques de discipline diverse tels que l’Abbé de la Caille (1713 – 1760, météorologue), que Jussieu (1699 – 1777, botaniste). Il participe notamment à des expéditions avec Guettard (1715 – 1786) sur la minéralogie autour de PARIS. Lavoisier est un grand "touche à tout" puisqu'il s'est intéressé aussi bien à la chimie, qu'à la physiologie, qu'à l'hygiène et qu'à l'économie dans la gestion de l'état.</p> <p>En 1766, il obtient une médaille d’or de l’Académie des Sciences. Il rentre parmi cette assemblée en 1768 à l’âge de 25 ans. Dans les mêmes temps, il devient actionnaire de la Ferme Générale chargée de collecter les impôts pour le Trésor royal. En 1771, il épouse Marie-Anne Pierrette, la fille d'un de ses collègues à la Ferme.</p> <p>En 1775, le Ministre Turgot le nomme Inspecteur général des poudres et salpêtres. Il est également nommé conservateur au Cabinet d’histoire naturelle du Duc d’ORLEANS. C'est à partir de cette époque que Lavoisier mène la majorité de ses travaux en chimie.</p> <p>En 1678, l'abbé Mariotte (1620-1684) écrivait dans son Essai de logique: "C'est une maxime ou règle naturelle que la nature ne fait rien de rien et que la matière ne se perd point."</p> <p>En 1764 le docteur Chardenon affirmait : "C'est un principe généralement adopté que la pesanteur absolue d'un corps ne peut être augmentée que par l'addition de nouvelles parties de matière. La loi des contraires indique donc qu'il ne peut devenir plus léger que par la soustraction de ces même parties." En prenant connaissance de cette théorie, Lavoisier impose à lui-même et à ses collaborateurs la pesée systématique. Il vérifie cette théorie lors de ses expériences sur la combustion (étain, phosphore, mercure, etc.). Il propose alors la loi de conservation de masse : "Rien ne se crée, ni dans les opérations de l'art, ni dans celles de la nature, et l'on peut poser en principe que dans toute opération, il y a une égale quantité de matière avant et après l'opération, que la qualité et la quantité des principes est la même, et qu'il n'y a que des changements, des modifications." Loi qui est plus connue avec l'expression suivante : <em><strong>rien ne se crée, rien ne se perd, tout se transforme</strong></em>.</p> <p>Ses travaux l'amènent à travailler avec d'autres savants illustres tels que Laplace (1749 – 1829, physicien et mathématicien) et Berthollet (1748 – 1822, chimiste). Durant les années 1780, il détermine la composition de l'air et celle de l'eau, participe à la rédaction de traités de chimie pour normaliser la nomenclature en chimie.</p> <p>En 1789, Lavoisier est élu député suppléant aux Etats généraux. En 1790, il devient membre de la Commission des poids et des mesures. En 1791, l'Assemblée constituante prend les rênes de la finance ; elle supprime la Ferme générale et renomme la Trésorerie royale en Trésorerie nationale. Lavoisier est nommé commissaire du Trésor.</p> <p>En 1793, la Convention décide l'arrestation de tous les fermiers généraux et la suppression de l'Académie. Lavoisier se constitue prisonnier. Il est reconnu coupable et condamné à la guillotine le 8 mai 1794.</p> <h1 style="text-align: center;"><span style="color: #ff00ff;">Antoine Laurent de Lavoisier (1743 - 1794)</span></h1> <h4 style="text-align: center;"><img src="images/M_images/images/biographies/lavoisi.gif" border="0" /></h4> <p>Le "père de la chimie moderne" est né à PARIS dans une famille bourgeoise dont le père était procureur au Parlement de la ville de PARIS.</p> <p>Il suit des études au collège Mazarin qui propose un enseignement complet axé sur les sciences. En 1760, il obtient le prix du discours de français au concours général. Il poursuit ses études à la Faculté de Droit de PARIS, dont il sort licencié.</p> <p>En 1764, il entame une carrière de juriste au barreau de PARIS. Il fréquente cependant les scientifiques de discipline diverse tels que l’Abbé de la Caille (1713 – 1760, météorologue), que Jussieu (1699 – 1777, botaniste). Il participe notamment à des expéditions avec Guettard (1715 – 1786) sur la minéralogie autour de PARIS. Lavoisier est un grand "touche à tout" puisqu'il s'est intéressé aussi bien à la chimie, qu'à la physiologie, qu'à l'hygiène et qu'à l'économie dans la gestion de l'état.</p> <p>En 1766, il obtient une médaille d’or de l’Académie des Sciences. Il rentre parmi cette assemblée en 1768 à l’âge de 25 ans. Dans les mêmes temps, il devient actionnaire de la Ferme Générale chargée de collecter les impôts pour le Trésor royal. En 1771, il épouse Marie-Anne Pierrette, la fille d'un de ses collègues à la Ferme.</p> <p>En 1775, le Ministre Turgot le nomme Inspecteur général des poudres et salpêtres. Il est également nommé conservateur au Cabinet d’histoire naturelle du Duc d’ORLEANS. C'est à partir de cette époque que Lavoisier mène la majorité de ses travaux en chimie.</p> <p>En 1678, l'abbé Mariotte (1620-1684) écrivait dans son Essai de logique: "C'est une maxime ou règle naturelle que la nature ne fait rien de rien et que la matière ne se perd point."</p> <p>En 1764 le docteur Chardenon affirmait : "C'est un principe généralement adopté que la pesanteur absolue d'un corps ne peut être augmentée que par l'addition de nouvelles parties de matière. La loi des contraires indique donc qu'il ne peut devenir plus léger que par la soustraction de ces même parties." En prenant connaissance de cette théorie, Lavoisier impose à lui-même et à ses collaborateurs la pesée systématique. Il vérifie cette théorie lors de ses expériences sur la combustion (étain, phosphore, mercure, etc.). Il propose alors la loi de conservation de masse : "Rien ne se crée, ni dans les opérations de l'art, ni dans celles de la nature, et l'on peut poser en principe que dans toute opération, il y a une égale quantité de matière avant et après l'opération, que la qualité et la quantité des principes est la même, et qu'il n'y a que des changements, des modifications." Loi qui est plus connue avec l'expression suivante : <em><strong>rien ne se crée, rien ne se perd, tout se transforme</strong></em>.</p> <p>Ses travaux l'amènent à travailler avec d'autres savants illustres tels que Laplace (1749 – 1829, physicien et mathématicien) et Berthollet (1748 – 1822, chimiste). Durant les années 1780, il détermine la composition de l'air et celle de l'eau, participe à la rédaction de traités de chimie pour normaliser la nomenclature en chimie.</p> <p>En 1789, Lavoisier est élu député suppléant aux Etats généraux. En 1790, il devient membre de la Commission des poids et des mesures. En 1791, l'Assemblée constituante prend les rênes de la finance ; elle supprime la Ferme générale et renomme la Trésorerie royale en Trésorerie nationale. Lavoisier est nommé commissaire du Trésor.</p> <p>En 1793, la Convention décide l'arrestation de tous les fermiers généraux et la suppression de l'Académie. Lavoisier se constitue prisonnier. Il est reconnu coupable et condamné à la guillotine le 8 mai 1794.</p>